Wacławska Matylda

Zakład Dydaktyczny Chemii Fizycznej i Radiochemii
Pracownia Oddziaływań Molekularnych

Koagregacja insuliny wołowej i kompleksu surowiczej albuminy wołowej z nanoklastrami złota

Matylda Wacławska

Promotor: prof. dr hab. Wojciech Dzwolak

Procesy zwijania białek mogą przebiegać w sposób nieprawidłowy, prowadząc do powstania amorficznych agregatów lub wysoko ustrukturyzowanych fibryli amyloidowych. Nieprawidłowo zwinięte białko jest z reguły dysfunkcjonalne biologicznie, a wczesne oligomery pojawiające się na ścieżce amyloidogennych przemian strukturalnych mogą powodować zmiany chorobowe. Organizmy żywe wytworzyły pewnego rodzaju mechanizmy obronne; znane są m.in. białka opiekuńcze i tzw. chaperony molekularne, których rolą jest zapobieganie nieprawidłowemu przebiegowi zwijania białek. [1]

Udowodniono, że surowicza albumina wołowa (BSA) wykazuje właściwości chaperonowe w stosunku do insuliny (BI). [2]

Celem prowadzonych badań jest sprawdzenie czy modyfikacja BSA w warunkach zasadowych, prowadząca do powstania kompleksu zawierającego nanoklastry złota (BSA-AuNC), wpływa na właściwości chaperonowe tego białka. Dodatkowym celem pracy było przeprowadzenie analizy agregatu powstającego w wyniku koagregacji BSA-AuNC z BI.

Z przeprowadzonych eksperymentów wynika, że wysokie stężenia BSA-AuNC wpływają na szybkość procesu agregacji BI powodując szybszą samoorganizację fibryli amyloidowych. Utworzony zostaje agregat zawierający amyloid insuliny oraz BSA i nanoklastry złota.

Literatura:
[1] I. Marini, R. Moschini, A. Del Corso, U. Mura. CMLS. 2005, 62, 24.
[2] T. E. Finn, A. C. Nunez, M. Sunde, S. B. Easterbrook-Smith, JBC. 2012, 287, 25.