Wosztyl Aleksandra
Zakład Chemii Fizycznej i Radiochemii
Pracownia Spektroskopii i Oddziaływań Międzycząsteczkowych (PSIOM)
Molecular dynamics investigation of folding and nanomechanical characterization of an α-helical peptide KR1
Aleksandra Wosztyl
Promotorzy: dr hab. Robert Szoszkiewicz, prof. ucz.; prof. Krzysztof Kuczera (University of Kansas, USA)
Wiedza naukowa, którą obecnie dysponujemy, umożliwia nam rozważania nad oddziaływaniami, które zachodzą w pojedynczych cząsteczkach biologicznych. Niemniej można sobie zadać pytanie – co w przypadku całych procesów zmian konformacyjnych? Czy możliwym jest scharakteryzowanie fałdowania struktur krótkich peptydów za pomocą parametrów nanomechanicznych i ich zmian? Poniższe badania mają na celu odpowiedzieć na te pytanie wykorzystując podejście teoretyczne pod postacią mechaniki molekularnej (MM) oraz dynamiki molekularnej (MD).
Obiektem badań został peptyd KR1, złożony z sekwencji 13 aminokwasów wraz z dodanym na rzecz symulacji peptydowym zakończeniem wolnej grupy karboksylowej pod postacią:
Gly-Asn-Ala-Ala-Gln-Ala-Ala-Ala-Ala-Gln-Ala-Ala-Gly-NH2
Za pomocą oprogramowania GROMACS, przeprowadzone zostały dwie symulacje trajektorii zwijania α-helikalnego peptydu KR1 w polu siłowym CHARMM36 w środowisku wodnym (model wody TIP3P). Główną różnicą w obu przypadkach była konformacja struktury początkowej z której startowała symulacja – w pierwszym przypadku była to struktura nienaturalnie wydłużona, zaś w drugim trajektorię rozpoczynała sztucznie wygenerowana, idealna α-helisa. W obu trajektoriach przebieg czasowy wynosił 10 μs.
Celem badań jest scharakteryzowanie procesu zwijania się peptydu KR1 poprzez takie wielości jak stała sztywności, współczynnik tarcia wewnętrznego, stała dyfuzji heliakalności, czasy autokorelacji pod postacią czasu zerwania wiązania wodorowego oraz czasu w jakim peptyd ulega fałdowaniu, stałe szybkości fałdowania i rozfałdowywania, jak również stała równowagi zwijania. Wielkości te pozwolą nam lepiej zrozumieć dynamikę zwijania się krótkich peptydów i dostarczą nam informacji na temat zmiany właściwości ich struktury.